Proteinler, Amino Asitler, Peptitler, ve Polipeptitler

Proteinler, hayvanların ve bitkilerin en önemli bileşenlerinden biridir. Bütün enzimler, hormonların çoğu, bağışıklık sistemimizin büyük bir parçası, bütün kaslar ve birçok diğer vücut dokusu proteinden oluşur.
Peptitler (küçük proteinler) ve proteinler metabolizmayı düzenler ve yapısal destek sağlarlar. Günlük besinlerdeki yetersiz protein, vücudun, normal vücutsal fonksiyonları sürdürebilmek için gerekli yapısal proteinleri ve peptit hormonlarını yeterli seviyede üretmesini engelleyebilir.
Besinlerdeki iyi kalitedeki protein eksikliğinin, kan basıncı problemleri, yorgunluk, aşırı şişmanlık, şeker hastalığı, sık sık tekrarlanan enfeksiyonlar, sindirimle ilgili problemler ve osteoporosis'e öncülük yapan kemik kütle kaybı gibi, görünüşte ilgisi olmayan semptomlarda payı olabilir. Günlük besin proteinindeki katı kısıtlamalar, kas kütlesinin kaybı, büyüme sorunu ve azalan bağışıklık olarak nitelendirilen kötü bir beslenme şekli olan kwashiorkor'a neden olur.
Vücudun birçok yapısı, proteinden oluşur:
Saç ve tırnaklar, yüksek bir yüzdelikte (%15-%17) sistin amino asiti içeren uzun protein zincirleri olan keratinlerden yapılmıştırlar. Keratinler hayvansal tırnakların, boynuzların, tüylerin, pulların ve toynakların da bileşenleridirler.
Kolajen vücutta en genel proteindir ve tüm vücut proteinlerinin yaklaşık olarak % 20-30'unu oluşturur. Tendonlarda, bağlarda ve yapısal ve ya mekanik fonksiyonlara hizmet eden birçok dokuda bulunur. Kolajen, çok kuvvetli lifleri oluşturmak için üçlü sarmal yapıya dolanan amino asit dizilerinden oluşur. Jelatin,kolojenin suda çözünebilir ve yapışkan olana kadar uzun bir süre kaynatılması ile üretilir.
Diş minesi ve kemikler kalsiyumun bir fosfatı olan apatite gibi minerallerin dağılan kristalleri ile bir protein matrisinden (çoğunlukla kolajen) oluşur.
Kas dokusu, yaklaşık olarak %65 aktin ve miyozinden oluşur ki bunlar kas hareketlerine imkan tanıyan kontraktil proteinlerdir.
Kazein bütünüyle hayvansal sütte bulunan fosfor-içeren besleyici bir proteindir. Tüm hayvansal sütün içindeki proteinin yaklaşık olarak %80'ini meydana getirir ve bütün yaygın amino asitleri içerir.
Amino Asitler
Proteinler çok sayıda küçük yapı taşları, amino asitlerden oluşur. Proteinlerde kimyasal olarak RCH(NH2)COOH yapısı ile nitelenen 20 çeşit amino asit bulunabilir. Bir nitrojen (N) ve iki hidrojen (H) atomu amino grubunu ( -NH2), karboksil grubu ( -COOH) ise asit varlığını oluşturur. R- grubu amino asidi belirleyen yan zincirdir. Yalnızca bir amino asit, prolin, yapı olarak diğerlerinden biraz farklıdır, aşağıdaki tabloya bakınız.
Amino asitler, bir amino asitin karboksil gurubu ile diğer amino asitin amino grubunun reaksiyona girmesi sonucu oluşan peptit bağıyla -C(=O)NH- birbirine bağlanır ve bu reaksiyon sonucu bir molekül su (H2O) açığa çıkar. Bir peptit, 2 veya daha fazla amino asitten oluşan bir bileşiktir. Oligopeptitler 10 veya daha az amino asitten oluşur. Polipeptitler ve proteinler 10 veya daha fazla amino asit zincirleridir, fakat 50'den fazla amino asitten oluşan peptitler, protein olarak sınıflandırılır.
Ala = alanin
CH3CH(NH2)COOH
Arg = arjinin
H2N-C(=NH)NHCH2CH2CH2 Asn = asparajin
CH(NH2)COOH

(H2N-C(=O)CH2CH(NH2)COOH
Asp = aspartik asit
HOOC-CH2CH(NH2)COOH Cys = sistein

HS-CH2CH(NH2)COOH Gln = glutamin

H2N-C(=O)CH2CH2 Glu = glutamik asit
CH(NH2)COOH

HOOC-CH2CH2 Gly = glisin
CH(NH2)COOH

HCH(NH2)COOH
His = histidin *
Ile = izolösin *
CH3CH2CH(CH3)CH(NH2)COOH
Leu = lösin *
CH3CH(CH3)CH2CH(NH2)COOH Lys = lizin *

H2N-CH2CH2CH2CH2(NH2)COOH
Met = metionin *
CH3-S-CH2CH2CH(NH2)COOH Phe = fenilalanin *

Pro = prolin
Ser = serin
HOCH2CH(NH2)COOH
Thr = threonin *
CH3CH(OH)CH(NH2)COOH
Trp = triptofan *
Tyr = tirosin
Val = valin *
CH3CH(CH3)CH(NH2)COOH
* Elzem amino asitler
“Elzem amino asit” terimi, vücutta sentezlenemeyen ve fizyolojik ihtiyaçlarımızı karşılamak için besin yoluyla aldığımız amino asitlerdir. Arjinin vücut tarafından sentezlenir, fakat büyüme ihtiyacını karşılamak için yeterli değildir. Eğer besinlerle yeterli miktarda sistein alınmazsa sistein üretmek için çok miktarda metionin gereklidir. Benzer şekilde fenilalanin vücutta tirosine dönüştürülebilir fakat, aldığımız besin tirosin yönünden yetersizse bu açığı kapatmak için çok miktarda fenilalanine ihtiyaç vardır. Metabolizması fenilalanini tirosine dönüştüremeyen insanlar için (phenylketonuria (PKU) hastalığı) tirosin besin yoluyla alınması elzem olan bir amino asittir. Isolösin, lösin, ve valin karbon zincirleri dallanmış olduğu için bazen "dallanmış-zincirli amino asit" olarak adlandırılır.
Stereokimya
Glisin dışındaki yirmi amino asitin tümünde, amino grubunun bağlı olduğu karbon atomuna dört farklı grup bağlanır. Karbonun tetrahedral bağ açıları ve bağlantılarının asimetrisi, amino asitlerin, birbirlerinin ayna akisleri olan (sağ ve sol el karşılaştırması)
L ve R formlarında, iki yapıya sahip olabilmesini mümkün kılar. Yalnızca L-amino asitler proteinlerde bulunurlar. Aşağıdaki şekilde de görüldüğü gibi L-amino asitlerin karboksil grubu yukarıda olduğu zaman amino grubu sola doğrudur. Kama bağlar gösterilen düzlemin üzerindedirler ve noktalı bağlar gösterilen düzlemin aşağısındadırlar.
L-Alanin
R-Alanin
İki amino asitten bir peptit oluşması
Bu resim iki amino asitin reaksiyonunu göstermektedir, bu gösterimde bulunan R ve R' yukarıdaki tabloda yer alan fonksiyonel gruplardır. Mavi çember açığa çıkan suyu (H2O) gösterir , ve kırmızı çember oluşan peptit bağını ( -C(=O)NH- ) gösterir.
Bu reaksiyonun tersi; örneğin, peptit bağlarının amino asit bileşenlerine parçalanması hidrolizle gerçekleşir. Piyasadaki birçok gıda ürününde hidrolize edilmiş sebze proteinleri lezzet verici olarak kullanılır. Soya sosu, soya fasülyesi ve buğday proteinlerinin mantar fermantasyonuyla hidrolize edilmesi veya asit çözeltilerinde kaynatılmasıyla elde edilir. Bir lezzet zenginleştirici olan monosodyum glutamat (MSG), doğal olarak denizyosununda ve fermente olmuş soya ürünlerinde bulunan glutamik asitin sodyum tuzudur.
Protein Yapısı
Bir proteinin özellikleri, o proteinin amino asit sırası ile belirlenir, bir başka değişle onun birincil yapısı olarak bilinir. Bulunan amino asitlerin doğasına ve düzenine bağlı olarak, aşağıda gösterilen beta plakalılar (yassı) yada alfa heliksler (‘bobin') gibi molekülün farklı parçaları ikincil yapıyı oluşturur. Molekül içerisindeki daha fazla kıvrım ve tekrar düzenlenme, daha fazla tabaka yada üçüncül yapı ile sonuçlanır. Her protein alfa heliksler, beta plakalıllar ve rastgele parçaları içerir.
İkincil ve üçüncül yapı molekül için en kararlı biçimi (veya şekili) gösterir ve molekül içindeki çeşitli amino asit yan-zincirleri ve etrafını saran (su) molekülleriyle arasındaki kovalent olmayan etkileşimler (iyonik bağlar, hidrojen bağlar, hidrofobik etkileşimler) sonucunda olur. Proteinin farklı bölgeleri, sıklıkla farklı işlevler ile, yapısal olarak farklı alanlar oluşturabilir. Yapı ile ilgili alanlar, benzer işlevleri yapan farklı proteinlerde bulunurlar.
Proteinin açığa vurulan yüzeyi, proteinleri içeren diğer moleküller ile etkileşimlerini de kapsıyor olabilir. Protein-protein etkileşimleri, örneğin enzimlerin alt-birimlerinin arasında veya yapısal polimerik proteinler, organizasyonun en yüksek seviyesi dördüncül yapı ile sonuçlanır.
Denatürasyon
Bir proteinin işlevi, (yiyecek olarak servis edildiği zaman hariç) kesinlikle onun üç-boyutlu yapısına bağlıdır. Etmenlerin bir miktarı bu yapıyı bozabilir böylece protein denatüre olur.
pH daki değişim (asitlik)
tuz konsantrasyonundaki değişim
sıcaklıktaki değişim (pişirme)
indirgen etmenlerin varlığı (beyazlatıcı gibi)
Bu etmenlerin hiçbiri peptit bağları kırmaz, bu nedenle bir proteinin birincil yapısı denatüre olduğu zamanda genellikle bozulmadan kalır. Bir protein denatüre olduğu zaman, kendi fonksiyonunu kaybeder.
Çogunlukla bir protein yavaşça denatüre olduğu ve ondan sonra sıcaklığın, pH'ın, tuz konsantrasyonun, v.s, normal fizyolojik koşullara geri döndüğü zaman, kendiliğinden fonksiyonlarını (mesela enzimatik aktivite) yeniden kazanır.
Hazır, pişirilen veya konserve gıdalarda proteinlerin çoğu denatüre olmuştur. Enzimler genellikle gıdanın pişirilmesiyle tamamen yıkılır.
Biyolojik Değer
Biyolojik değer (BD), vücuta alınan bir besin kaynağından yüzde kaç oranında faydalanıldığını ifade eden bir ölçüdür. Bu ölçek, özellikle protein kaynakları için uygulanır. Biyolojik değer, vücuda alınan protein miktarından yola çıkılarak alınan nitrojenin hesaplanarak atılan nitrojene oranlanmasıdır. Herhangi bir protein kaynağının BD'sinin teorik olarak en yüksek değeri 100'dür. Kısaca- BD tükettiğimiz proteini ne kadar hızlı ve ne kadar verimli kullanabildiğimizin bir ifadesidir.
Vücut fazla amino asitleri depolayamadığı için ( diğer temel besinler, mesela yağ ve karbonhidratlar vücut tarafından depolanabilir) BD özellikle proteinlerde kullanılır. Bu sebepten dolayı, alınan günlük besin uygun kalitede, vücudun ihtiyacını karşılayacak nitelikte ve yeteri kadar protein ihtiva etmelidir.
En sınırlayıcı amino asit bütün proteinin BD'sini belirler. Örneğin eğer vücut günlük 1g fenilalanine ihtiyaç duysa, ve alınan besin 500 g protein sağlasa, fakat bunun yalnızca 0.5 g'ı fenilalanin olsa, proteinin BD'si çok düşüktür. Proteinin sadece bir kısmı kullanılabilir, kalanı vücuttan atılır.
Düşük BD diğer proteinlerin tüketilmesiyle telafi edilebilir. Örneğin, bir protein lösince az olduğu zaman, BD'si düşüktür. Bu protein lösin oranı yüksek bir proteinle kombine edildiği zaman, elde edilen kombine proteinin BD'si ilk proteinin BD'sinden daha yüksek olacaktır. Kombinasyondaki başka bir amino asit de sınırlayıcı olabilir, bu durumda yeni bir BD belirlenir. Yeni BD'yi belirlerken kombinasyonu oluşturan iki BD'yi toplayamayız. Yeni BD kombinasyonundaki en sınırlayıcı amino asite göre belirlenir.
BD, hayvansal proteinleri tüketmeyen vejeteryanlar ve etin yanısıra süt ve süt ürünlerini dahi tüketmeyen aşırı vejeteryanlar için çok önemlidir . Genellikle hayvansal proteinlerin biyolojik degeri, bitkisel proteinlere göre daha yüksektir. Bu sebeple vejeteryanlar yüksek BD elde etmek için protein kaynaklarını akıllıca seçmelidir.
Süt proteinleri
Süt, birçoğu çok küçük miktarlarda olan yüzlerce çeşit protein içerir. Proteinler kimyasal veya fiziksel özelliklerine ve biyolojik işlevlerine göre çeşitli şekillerde sınıflandırılabilirler. Geleneksel olarak süt proteinleri kazeinler, peyniraltı suyu proteinleri ve azınlık proteinler olarak sınıflandırılırlar. Yağ kürelerinin yüzeyinde bulunan proteinler ve enzimler azınlık proteinler grubuna aittir.
Peyniraltı suyu proteini sıklıkla süt-serum proteinleri için eşanlamlı olarak kullanılan bir terimdir, fakat peynir-yapımında oluşan peyniraltı suyundaki proteinler için kullanılmalıdır. Süt-serum proteinlerine ek olarak, peyniraltı suyu proteini peynir sütünün rennet enzimiyle olgunlaştırılması esnasında parçalanan kazein moleküllerinin parçalarını içerir. Olgunlaştırılan sütte süt-serum proteinlerinin bir kısmı orjinal sütten daha düşük konsantrasyonlarda bulunur. Bunun nedeni peynir yapımından önce sütün pastörizasyonu sırasında ısıl denatürasyondur.
Sütteki üç temel protein grubu davranış şekilleri ve varoluş biçimleri açısından birbirlerinden ayırt edilirler. Olgunlaştırma ile veya düşük pH'larda sütteki kazein kolayca çökelirken, serum proteinleri genellikle çözeltinin içinde kalırlar. Orta dereceli ısıl işlemlerde kazeinler bozulmadan kalırken küre şeklindeki serum proteinleri denatüre olurlar. Yağ-küresi zar proteinleri, isimde belirtildiği gibi, yağ kürelerinin yüzeyine yapışırlar ve yalnızca mekanik etkiyle serbest kalırlar örneğin yayıkla kremanın tereyağı yapılması.
Kazein Kazein, süt içindeki baskın olan bir grup proteine verilen addır. Kazeinler, insan sütü de dahil olmak üzere hayvansal sütlerin tümünde mevcuttur. İnek sütündeki proteinlerin neredeyse %80'i kazeindir, diğer bir ifadeyle 1 litre sütte 26g kazein vardır.
Kazeinler dört alt-gruba ayrılırlar α σ-, αs2-, ß- ve κ -kazein. Dört grubun hepside çok heterojendir ve herbiri 2 – 8 farklı kalıtsal varyasyonlardan oluşur. Bu varyasyonlar birbirlerinden yalnızca birkaç aminoasit farklıdırlar. α - ve β - kazeinler, genellikle fosforik asiti esterleyen amino asitlere sahiptirler. Moleküller arası ve molekül içi bağları oluşturmak için fosforik asit kalsiyumu (sütte boldur) bağlar.
Bu, kazeinlerin özdeş veya farklı tipteki kazeinleri içeren polimerleri kolayca oluşturmasını sağlar. Kazein molekülündeki fosfat gruplarının ve hidrofobik kısımların çokluğuna bağlı olarak kazeinlerden oluşan moleküler polimerler çok özel ve kararlı yapılardır. Polimerler yüzlerce, binlerce molekülden oluşmuştur ve bu polimer yapılar süte beyaz rengini veren kolloidal solüsyonu oluşturur. Bu moleküler kompleksler kazein miselleri olarak bilinirler. Şekil 1 de gösterilen kazein miselleri, çapı 10 ile 15 nm (1 nanometre = 10–9 m) olan alt-misellerden oluşmuştur. Orta boyutlu bir misel 400 ile 500 civarında alt-misellerden oluşur ve en az 0.4 mikron (0.0004 mm) genişliğinde olabilir.
Kalsiyum fosfat ve alt-misellerin arasındaki hidrofobik etkileşimler kazein misellerinin kararlı yapısından sorumludur. Karmaşık misellerin (büyük misel yapıları) dış taraflarından çıkan (Şekil 1' de B), karbonhidrat gruplarını içeren κ-kazeinin hidrofilik kısımları onlara “tüylü” görüntüsü verir, fakat çok daha önemlisi topaklanmaya (aggregation) karşı miseli stabilize eder (korur).
κ-kazein ve onun karbonhidrat gruplarının peynir yapımındaki önemi büyüktür. Peynir yapma sürecinin ilk bölümünde kullanılan rennet, misellenin yüzeyindeki kazeinin karbonhidratlarını koparır . Bu şekilde miseller çözünürlüğünü kaybedecek ve çökelek (lor) halini oluşturmak için topaklanmaya başlayacaktır.
Düşük sıcaklıkta, κ-kazein zincirleri kopmaya başlayıp kalsiyum hidroksifosfat miselin yapısından ayrılınca miselin yapısı zayıflamış olur. Bu durumu, en hidrofobik (apolar) kazeinin β-kazein olması ve sıcaklığın düşürülmesiyle hidrofobik etkileşimlerin zayıflaması şeklinde açıklayabiliriz. β-kazeinin γ-kazeine ve proteoz-peptonlara (parçalanmış ürünler) hidrolizi peynir üretiminde düşük verim anlamına gelir, çünkü proteoz-pepton kısımları peynir altı suyunda kaybolur.
Diğer proteolitik enzimler de peynir yapımı (çökeltme) için kullanılabilirler, fakat bunlar pek spesifik değildirler . Rennet kullanılmadan bitkisel proteazlarla yapılan peynirin (vejeteryanlar için) tadı çoğunlukla diğerlerinden farklıdır ve peynir verimi daha düşüktür.
Asit ile çöktürmek
Eğer süte asit eklenirse veya asit-üreten bakterinin süt içinde üremesine izin verilirse pH düşecektir. Normal pH'ı 6.5-6.7 civarında olan sütün asitliği artırıldığı zaman birçok proses meydana gelir:
İlk olarak, kazein miseli içinde bulunan kalsiyum fosfat çözünecektir ve ardından misel yapısına sızıp güçlü kalsiyum bağlarının oluşmasını sağlayan kalsiyum iyonlarını oluşturacaktır.
İkinci olarak, çözeltinin pH' ı her bir kazein çeşidinin izo-elektrik noktasına yaklaşacaktır. Izo-elektrik nokta kazeinlerin çözünebilirliğinin en düşük olduğu ve pH'ın 4.2-4.7 aralığında olduğu noktadır.
Bu metotların ikisi de misellerde değişikliğe yol açar (misellerin topaklanıp daha az yoğun ya da daha çok yoğun pıhtılar oluşmasıyla büyümelerini başlatır).
Bu prosesler mayalanmış sütte meydana gelir. Yoğurt gibi mayalanmış süt ürünlerinde, mayalanma esnasında üremesine izin verilen bakteriler oluşan pıhtının kremleşmesine sebeb olur.
Aşırı miktarda sodyum hidroksit eklendiği zaman, asitle çökeltilen kazein yeniden çözünür. Meydana gelen sodyum kazeinat çoğunlukla emülgatör özelliğinden dolayı gıda bileşeni olarak kullanılır. Orjinal misel yapısı hidroksit eklenerek tekrardan sağlanamaz.
Peyniraltı suyu proteinleri
Peyniraltı suyu proteini, genellikle süt serum proteinlerine verilen addır fakat, teknik olarak sadece peynir yapımı esnasında elde edilen peyniraltı suyunda bulunan proteinleri içerir. Yağsız süt, inorganik asit eklenerek kazeinden arındırıldığı zaman, arta kalan protein grubu süt serum proteinleri olarak adlandırılır. Bunlar ortak isimden dolayı ‘gerçek' peyniraltı proteinlerine çok benzerler.
Peyniraltı suyu proteinleri, sütteki proteinlerin yaklaşık olarak %20'sini oluştururlar. Peyniraltı suyu proteinleri çok iyi çözünürler ve aşağıdaki gruplara ayrılabilirler:
α-laktalbümin
β-laktoglobülin
Kan Serumu Albumini
Immunoglobülinler
Çeşitli proteinler ve polipeptitler
Peyniraltı suyu proteinlerinin, özellikle de α-laktalbüminin besinsel değeri çok yüksektir. Amino asit bileşimleri biyolojik optimum olarak adledilen yapıya çok yakındır.
Peyniraltı suyu proteinin türevleri gıda sanayine yaygın olarak kullanılmaktadır.
Peyniraltı suyu proteinleri ısıtma esnasında denatüre olur, bu denatürasyon peyniraltı suyu proteinlerinin topaklanmasına neden olur (başlıca kazein miselleriyle birlikte).
Peyniraltı suyu proteinleri membran teknolojisi ile endüstriyel ölçekte izole edilirler.
α-laktalbümin
Bu protein, tipik peyniraltı suyu proteini olarak düşünülebilir. Bütün memelilerin sütünde bulunur ve laktoz (süt şekeri) sentezinde önemli bir rol oynar.
β-laktoglobülin
Bu protein, sadece toynaklı hayvanlarda (‘tırnaklı' hayvanlar) bulunur ve inek sütündeki peniraltı suyu proteininin temel bileşenidir. Eğer süt 60 °C nin üzerine ısıtılırsa, denatürasyon başlar (Bu noktada β-laktoglobulinin sülfür amino asitinin reaktivitesi önemli bir rol oynar). Yüksek sıcaklıklarda kükürtlü bileşikler yavaş yavaş ayrılırlar. Bu kükürtlü (sülfirik) bileşikler, ısıl işlem görmüş sütün “pişmişlik” hissi veren tadından kısmen sorumludur.
Immunoglobülinler
Immünoglobulinler yeni doğmuş hayvanın (veya insan) bakteri ve hastalıklara karşı korunmasında önemli bir rol oynar.
Laktoferrin
Laktoferrin demir taşıyıcı veya transferrin (Demiri bağlayan ve onun değişik organlara taşınmasını sağlayan protein) ailesine ait bir glukoproteindir. İlk olarak büyükbaş hayvan sütünden izole edilmiştir, fakat başka hayvanların sütlerinde de bulunur. Sütün yanı sıra, memelilerin ekzokrin salgılarında da mevcuttur.
Laktoferrin, çok fonksiyonlu veya çok-işlevli bir protein olarak düşünülür. Birçok biyolojik rolü vardır. Demir bağlayıcı özelliklerinden dolayı, meme emen yeni doğanın bağırsak mukozasında demir emiliminde rol oynadığı düşünülür. Antibakteriyel, antiviral, antifungal, antiinflamatuar, antioksidan ve immunomodulatuar etkilerinin olduğu görülmektedir. Bu etkileri geniş bir şekilde incelenmektedir. Gözden geçirmek ve güncel çalışmaları takip etmek http://www.lactoferrinresearch.org/ .
Laktoperoksidaz
Laktoperoksidaz, süt, tükürük ve gözyaşında antimikrobiyal bir madde gibi algılanır . Laktoperoksidaz, tiyosiyanat iyonlarının (SCN-) hidrojen peroksit ile oksitlenmesine karşı doğal bir bakteriyel savunma sistemidir. Bunların her ikisi de biyolojik sıvılarda bulunur ve laktoperoksidaz ile birlikte laktoperoksidaz sistem (LP-s) olarak adlandırılırlar. LP-s'nin kendini üreten organizmaların proteinleri ve enzimleri üzerinde hiçbir etkisi olmadığı halde, çok çeşitli mikroorganizmalara karşı bakterisidal ve bakteriostatik etkilerinin olduğu ispatlanmıştır.
Azınlık Proteinler
Zar proteinleri
Zar proteinleri, yağ damlacıklarının sütün içerisindeki emülsiyonunu stabilize etmek için (dengede tutmak için) yağ küreciklerinin etrafında koruyucu bir katman oluşturan bir protein grubudur. Proteinlerin bir kısmı lipid molekülleri içerir, ve bu proteinler lipoprotein olarak adlandırılırlar. Zar globülin proteinleri, sütteki en küçük protein parçasıdır, toplam proteinin yaklaşık olarak %1.5'ini oluşturur.
Bu proteinlerin lipidleri ve hidrofobik amino asitleri, hidrofobik kısımlarını yağ yüzeylere çevirirken daha az hidrofobik olan kısımlarını suya yönlendirirler.
Özellikle fosfolipidler ve lipolitik enzimler zar yapısı içine emilirler.
Süt içindeki enzimler
Sütteki enzimler, ya anne hayvandan ya da bakteriden gelirler. Hayvandan gelen enzimler sütün doğal bileşenleridir. Baktreiyel enzimler bakteri popülasyonunun tabiatına ve büyüklüğüne göre tür ve miktar bakımından farklılık gösterirler.
Sütteki enzimlerin birçoğu kalite ve kontrol testleri için kullanılır. En önemlileri peroksidaz, fosfataz ve lipazdır.
Laktop eroksidaz
Peroksidaz, oksijeni hidrojen peroksitten (H2O2) kolay oksitlenebilen diğer maddelere taşır. Eğer süt birkaç saniyeliğine 80 °C'ye ısıtılırsa bu enzim inaktif olur, sütte peroksidaz olup olmadığını anlamak için bu yöntem kullanılır ve böylece 80 °C'nin üstünde pastörizasyon sıcaklığına ulaşılıp ulaşılmadığı kontrol edilir. Bu test Storch's peroksidaz testi olarak adlandırılır.
Fosfataz
Fosfatazın, belirli fosforik-asit esterlerini fosforik asit ve ilgili alkollere parçalayabilme özelliği vardır. Süte fosforik-asit esteri ve açığa çıkan alkolle tepkime verdiğinde renk değiştiren bir reaktif eklenerek sütteki fosfataz varlığı saptanabilir. Renkteki değişiklik sütün fosfotaz içerdiğini gösterir. Fosfataz normal pastörizasyon (72 °C'de 15-20 saniye) ile yok edilir, bundan dolayı fosfataz testi gerçekten pastörizasyon sıcaklığına ulaşılıp ulaşılmadığına karar vermek için kullanılır.
Lipaz
Lipaz, yağı gliserol ve serbest yağ asitlerine parçalar. Süt ve süt ürünlerinde aşırı miktarda serbest yağ asidinin olması bu ürünlere bozuk (ransit) bir tat verir. Bazı hayvanların sütü güçlü lipaz aktivitesi gösterse de, çoğu zaman bu enzimin etkisinin çok zayıf olduğu görülür. Sütteki lipaz miktarının, laktasyon devresinin (meme bezlerinden süt salgılanması dönemi) sonlarına doğru arttığına inanılır. Süt lipazı ve süt yağı arasında yağ kürelerinin yüzeyi bozulmadığı sürece herhangi bir reaksiyon gerçekleşmez fakat, yüzeyler tahrip olur olmaz lipaz enziminin substrat (kendi üzerine etkiyen enzimin kimyasal değişimini kolaylaştıran maddeye verilen ad) bulma şansı doğar ve serbest yağ asitleri açığa çıkar. Süt, bozuk bir pompa ile soğuk olarak pompalandığında veya soğuk süt pastörize edilmeksizin homojenize edilirse aniden serbest yağ asitleri oluşur. Yağ asitleri ve bu enzimatik reaksiyonun diğer ürünleri ürüne “ransit” bir tat verir.